蛋白质的别构调控是指结合在远离活性位点的分子改变蛋白质活性的现象，是生物体系中广泛存在的功能调节方式。尽管已经发展了各种理论模型来解释蛋白质的别构调控机制，但该过程发生的结构细节仍不清楚。钙调蛋白（CaM）是一种钙结合蛋白，存在于几乎所有的真核细胞中，可以与很多不同的蛋白质结合，因此影响了细胞功能的各个方面。 CaM 在与钙结合后，会发生构象变化，进而影响与不同蛋白质的结合能力，被看作是典型的别构调控体系。生命学院张竹青课题组和北京大学合作，通过长时间尺度的全原子分子动力学模拟和系统分析，揭示了钙调蛋白N端结构域（nCaM）是如何结合钙离子及发生构象变化的。该研究不仅为离子诱导蛋白质构象变化的研究提供了新思路，也为检验各种理论模型提供了参考。研究论文“How calcium ion binding induces the conformational transition of the calmodulin N-terminal domain—an atomic level characterization”于2019年9月4日在英国皇家化学会的Phys. Chem. Chem. Phys在线发表（DOI：10.1039/C9CP03917A）。生命学院硕士生赵礼坤为论文第一作者，张竹青副教授和北京大学来鲁华教授为论文通讯作者。该研究工作得到了国家自然科学基金和中国科学院大学青年教师提升项目的支持。
值得一提的是，该论文近日被评选为Phys. Chem. Chem. Phys年度热点论文（2019 HOT PCCP article），这是继2017年该课题组的蛋白质折叠机制研究论文（Phys Chem Chem Phys. 2017,19,13629-13639, 2017 HOT PCCP article）之后，再一次被评为该期刊的年度热点文章。
